Нобелевская премия по химии присуждена за развитие криоэлектронной микроскопии для определения структуры молекул с высоким разрешением в растворе

4 октября 2017

Нобелевский комитет при Королевской Академии наук объявил о присуждении Нобелевской премии 2017 года в области химии Жаку Дюбоше, Иокиму Франку и Ричарду Хендерсону за с формулировкой «за разработку криоэлектронного микроскопии для определения структуры молекул с высоким разрешением в растворе».  

Как отмечается в пресс-релизе комитета, идображение исследуемого объекта часто является ключом к пониманию, и нНаучные прорывы часто основываются на успешной визуализации объектов, невидимых для человеческого глаза. Однако биохимические изображения были часто "пустыми", потому что доступная технология с не позволяла получить картинку многих молекулярных структур. Криоэлектронная микроскопия все изменила - теперь исследователи могут заморозить биомолекулы в середине фазы движения и визуализировать процессы, которые они ранее были доступны глазу. Это, по мнению комитета, явлилось решающим как для базового понимания химии жизни, так и для новых подходов к созданию фармацевтических препаратов.

Электронные микроскопы долго считались пригодными только для изображения мертвого вещества, поскольку мощный электронный пучок разрушает биологический материал. Но в 1990 году Ричарду Хендерсону удалось использовать электронный микроскоп для создания трехмерного изображения белка с атомным разрешением. Этот опыт стал прорывом, доказывающим возможность применения технологии для исследования живых молекуд.

Иоким Франк с 1975 по 1986 год разработал метод обработки изображений, в котором нечеткие двумерные изображения, полученные с помощью электронного микроскопа, анализируются и показывают трехмерную структуру изучаемых молекул.

Жак Дюбоше в начале 1980-х годов разработал метод заморозки, при котором создавалась мономолекулярная пленка, в которой молекулы образца сохраняли свою естественную форму.

 

«После этих открытий каждая гайка и болт электронного микроскопа были оптимизированы. Желаемое разрешение атомов было достигнуто в 2013 году, и исследователи теперь могут регулярно получать трехмерные структуры биомолекул. За последние несколько лет научная литература была заполнена изображениями всего: от белков, которые вызывают устойчивость к антибиотикам, до поверхности вируса Зика. Теперь биохимия стоит на пороге взрывоопасного развития, и это все говорит об увлекательном будущем», - отмечается в пресс-релизе Нобелевского комитета.



Все новости